Gyvūnų ir augalų ląstelių baltymai: struktūra, tipai ir biologinė reikšmė

Gyvūnų ir augalų ląstelių baltymai: struktūra, tipai ir biologinė reikšmė!

Berzelius 1838 m. Sukūrė pavadinimą baltymus, gautus iš graikų kalbos baltymų, kurie reiškia „pirmąjį rangą“, pabrėždamas šios klasės sudėtingų azoto medžiagų, esančių gyvūnų ir augalų ląstelėse, svarbą.

Chemiškai baltymai yra molekulinių vienetų polimerai, vadinami aminorūgštimis. Dėl šios priežasties amino rūgštys vadinamos baltymų „statybiniais blokais“. Šie polimerai turi anglies, vandenilio, deguonies ir azoto atomų. Taip pat paprastai yra sieros atomų. Kai kurie baltymai papildomai turi fosforo, geležies ir kitų elementų. Baltymai turi didelį molekulinį svorį nuo 5000 iki daugelio milijonų.

Peptidai:

Peptidas susideda iš dviejų ar daugiau aminorūgščių, susietų su peptidinėmis jungtimis. Linijiniai aminorūgščių polimerai vadinami polipeptidais. Peptidas gali būti klasifikuojamas pagal aminorūgščių vienetų skaičių kaip dipeptidą (2 aminorūgštys), trigubą potvynį (3 aminorūgštis) ir kt.

Didesnės grandinės, sudarytos iš daugelio rūgščių, vadinamos polipeptidais. Polipeptidinė grandinė susideda iš reguliariai kartojamos dalies, vadinamos stuburu arba pagrindine grandine, ir kintama dalimi, išskirtinėmis šoninėmis grandinėmis. Polipeptidai ir paprastieji baltymai susideda tik iš ilgos aminorūgščių grandinės, susietos su peptidinėmis jungtimis (-CONH), suformuotomis tarp vienos aminorūgšties amino grupės (-NH2) ir gretimos medžiagos karboksilo grupės (-COOH). Sukuriant peptido ryšį, pašalinama vandens molekulė.

Polipeptide esančių aminorūgščių seka yra specifinė konkrečiam baltymui. Ypatingą aminorūgščių vienetų seką reguliuoja geno arba cistrono kodono seka, kuri kontroliuoja jo formavimąsi. Visų rūšių baltymų sintezėje naudojamos tik apie 20 amino rūgščių.

Organizacija (struktūros lygiai):

Baltymas gali turėti iki keturių organizmo pirminių, antrinių, tretinių ir ketvirtinių lygių.

1. Pirminė struktūra:

Pirminė baltymo struktūra reiškia linijinę aminorūgščių seką polipeptidinėse grandinėse ir disulfidinių tiltų buvimą, jei tokių yra. Aminorūgštys yra tarpusavyje susijusios tik peptidinėmis jungtimis.

Taigi pirminė struktūra yra išsamus baltymų kovalentinių jungčių aprašymas. Esminės aminorūgštys, kurios yra pirminės baltymo struktūros aminorūgščių liekanos, yra tiek pat, kiek 20. Nustatyta daugelio baltymų aminorūgščių seka arba pirminė struktūra.

2. Antrinė struktūra:

Polipeptido grandinėje visada yra erdvinė (erdvėje) organizacija. Linijinių polipeptidų grandinės lankstymas į specifinę ritinę struktūrą vadinamas antrine baltymo struktūra. Toks sulenkimas gaunamas arba palaikomas vandenilio jungtimi.

Tokio sulankstymo svarba yra ta, kad aminorūgščių liekanos, kurios gali būti toli vienas nuo kito pirminėje sekoje, susilieja arti antrinės surišimo. Yra trijų tipų antrinės struktūros α-spiralės, β-plisuotos (abi pasiūlė Linus Pauling ir Robert Corey (1951), ir kolageno spiralė.

i) α-spiralė:

Tai yra strypo panaši struktūra. A-spiralėje polipeptido grandinė yra glaudžiai susukta, o pagrindinė grandinė sudaro vidinę dalį ir šoninės grandinės išilgai sraigtiniu būdu. X-spiralė yra dešiniarankė ritė. Vietose spiralė yra mažiau reguliariai formuojanti atsitiktinius ritinius.

Helisą stabilizuoja vandenilio jungtys tarp karboksilo grupės (-CO grupės) deguonies, turinčios vieną aminorūgščių liekaną, ir> ketvirtosios aminorūgščių liekanos NH grupės linijinėje sekoje. Taigi visos pagrindinės CO ir NH grupės yra prisirištos vandeniliu. Kiekviena liekana yra susieta su sekančiuoju - 1, 5 A ⁰ vertimu išilgai spiralės ašies. Sraigtinė struktūra randama plaukų keratino, miozino, tropomiozino (abiejų raumenų), epidermio (odos) fibrino (kraujo taško).

ii) β-plisuotas:

P-plisuotoje antrinėje struktūroje dvi ar daugiau polipeptidinių grandinių yra tarpusavyje sujungtos vandenilio jungtimis. Vietoje strypo, kaip ir α-spiralėje, gaminamas lakštas. Čia polipeptidinė grandinė yra beveik visiškai išplėsta, o ne glaudžiai susukta, kaip ir α-spiralėje.

Gretimos polipeptidų juostos gali veikti ta pačia kryptimi (pvz., P-keratinas) arba priešinga kryptimi (anti-lygiagretus P-lapas, pvz., Šilko fibroinas). P-lakšto formavimasis viena polipeptidine grandine gali pasireikšti, jei grandinė susitraukia atgal. Šioje būsenoje kilpa, jungianti anti-paralelines H jungtis su P-konformacija, vadinama p-turn.

iii) kolageno spiralė:

Kolageno arba tropo-kolageno spiralėje paprastai yra trys sruogos arba polipeptidai, susukti vienas šalia kito. Ritą sustiprina vandenilio jungtis tarp> kiekvienos krypties glicino liekanos NH grupės ir kitų dviejų grandinių CO grupių. Prolin ir hidroksiprolino likučių pagalba taip pat yra užraktas. Ši struktūra yra atsakinga už didelį kolageno, pagrindinio odos, kaulų ir sausgyslių, atsparumą tempimui.

3. Tretinė struktūra:

Tai reiškia trijų dimensijų baltymų struktūrą. Susuktų baltymų grandinių išdėstymas ir tarpusavio ryšys į specifines kilpas ir lenkimus vadinamas baltymo tretine struktūra. Tretinė struktūra apibūdina, kaip grandinės, turinčios antrinę struktūrą, dar labiau sąveikauja per aminorūgščių liekanų R grupes, kad gautų trimatę formą.

Aktyvios baltymų vietos (pvz., Polinės šoninės grandinės) dažnai nukreipiamos į paviršių, o tam tikros kitos šoninės grandinės (pvz., Hidrofobinės) patenka į baltymo vidų. Tercierinę struktūrą stabilizuoja kelių tipų obligacijos - vandenilio jungtys, joninės jungtys, Van der Waal sąveikos kovalentinės jungtys ir hidrofobiniai ryšiai.

Baltymų struktūroje kovalentinės jungtys yra stipriausios ir yra dviejų tipų: peptidinės ir disulfidinės jungtys (-SS). Joniškos jungtys arba elektrostatinės obligacijos atsiranda dėl patrauklios jėgos tarp prieštaringai įkrautų jonizuotų grupių, pvz., -NH ₃ ⁺ ir –COO ^- Hidrogeninių jungčių atsiranda dėl dalijimosi dviem H ⁺ arba protoniniais atomais. Van der Waal sąveika atsiranda su dviejų svyruojamų grupių (pvz., -CH2OH ir –CH2OW) įkrovos svyravimais. - Hidrofobinė jungtis suformuota tarp dviejų ne polinių grupių.

4. Ketvirtinė struktūra:

Konkrečiai baltymas gali būti susietas su daugiau nei vienu polipeptidu, kuris sukelia kompleksinę makromolekulę, kuri yra biologiškai funkcinis vienetas. Tokia gauta struktūra vadinama ketvirtine struktūra. Tai randama tik oligomeriniuose baltymuose.

Šio ketvirtinės struktūros polipeptidiniai vienetai turėtų savo pirmines, antrines ir tretines struktūras. Jėgos, stabilizuojančios šiuos agregatus, yra vandenilio jungtys ir elektrostatinės arba druskos ryšiai, susidarę tarp aminorūgščių polipeptidinėse grandinėse (ne peptidų ar disulfidinių jungčių).

Hemoglobinas yra puikus ketvirtinės struktūros pavyzdys, kurį sudaro keturios dviejų tipų peptidinės grandinės: α ir β grandinės, kurios atsiranda poromis.

Tipai:

Priklausomai nuo jų formos, funkcijos ir konstitucijos, baltymai klasifikuojami taip:

a) Remiantis forma:

Baltymai yra skirstomi į dvi kategorijas, priklausomai nuo formos: pluoštinės ir geltonos.

1. Pluoštiniai baltymai:

Jie yra panašūs į baltymus, kurie gali atsirasti atskirai arba grupėse. Jie yra kieti, ne fermentiniai ir struktūriniai baltymai. Pluoštiniai baltymai paprastai turi antrinę struktūrą. Jie netirpsta vandenyje. Odos ir plaukų keratinas yra toks pluoštinis baltymas. Kai kurie pluoštiniai baltymai susitraukia, pvz., Raumenų myozinas ir jungiamojo audinio elastinas.

2. Globuliniai baltymai:

Jie suapvalinti. Nėra kontracepcijos. Galutinė struktūra yra tretinis arba ketvirtinis. Globuliniai baltymai gali būti fermentiniai arba ne fermentiniai. Mažesni globuliniai baltymai daugiausia tirpsta vandenyje, pvz., Histonai. Tirpumas vandenyje mažėja, o šilumos koaguliacija didėja didėjant globulinių baltymų dydžiui. Kiaušinių albuminas, serumo globulinai ir glutelinai (kviečiai, ryžiai) yra didžiųjų baltųjų baltymų pavyzdžiai.

b) remiantis funkcija:

Priklausomai nuo funkcijos, baltymai skirstomi į fermentinius ir ne fermentinius tipus. Ne fermentiniai baltymai yra kelių tipų - struktūriniai, sandėliavimo, apsauginiai, hormoniniai, transportiniai ir kt.

1. Fermentiniai baltymai:

Jie yra baltymai, kurie veikia kaip fermentai, tiesiogiai (pvz., Amilazė, pepsinas) arba kartu su ne baltymų dalimi, vadinama kofaktoriu (pvz., Dehidrogenazėmis). Fermentiniai baltymai paprastai būna formos.

2. Struktūriniai arba protoplazminiai baltymai:

Jie sudaro ląstelių struktūrą ir jų produktus, pvz., Koloidinį protoplazmos kompleksą, ląstelių membranas, kontraktinius baltymus, struktūrinius plaukų ir nagų baltymus. Pagal formą struktūriniai baltymai gali būti gumbiniai arba pluoštiniai.

3. Rezervas arba saugojimo baltymai:

Jie dažniausiai yra maisto rezervai, daugiausia sėklų, kiaušinių ar pieno. Sandėliavimo baltymai paprastai yra globuliniai. Priklausomai nuo jų tirpumo, atsarginiai baltymai yra keturių tipų - albuminų, globulinų, prolaminų ir glutelinų.

c) remiantis konstitucija:

Remiantis jų konstitucija, baltymai yra trijų tipų - paprasti, konjuguoti ir gauti.

1. Paprasti baltymai:

Baltymai yra sudaryti tik iš aminorūgščių. Papildomų ne-amino grupių nėra, pvz., Histonai, keratinas.

2. Konjuguoti baltymai:

Baltymai turi ne amino amino protezų grupes. Priklausomai nuo protezų grupės tipo, konjuguoti baltymai yra kelių tipų.

Pavyzdžiui, nukleoproteinai, chromoproteinai, metalloproteinai, glikoproteinai ir kt.

d) Išvestiniai baltymai:

Jie yra gaunami iš baltymų, denatūruojant, koaguliuojant ir suskaidant, pvz., Proteozę, fibriną, metaproteiną.

Biologinė baltymų reikšmė:

1. Struktūriniai elementų elementai:

Kai kurie baltymai, tokie kaip raumenų myozinas, odos ir plaukų keratinas žinduoliuose ir jungiamojo audinio kolagenas, yra struktūrinės medžiagos. Kai kurie tarnauja kaip svarbūs ekstraląstelinio skysčio komponentai.

2. Fermentai:

Ryškiausias baltymų bruožas yra jų gebėjimas veikti gyvose ląstelėse kaip reakciją katalizuojantys fermentai.

3. Hormonai:

Kai kurie hormonai yra baltyminiai, pvz., Insulinas, hipofizės augimo hormonas, parathormono parathormonas.

4. Transporto baltymas (nešiklio baltymai):

RBC hemoglobinas transportuoja deguonį iš plaučių į įvairias kūno dalis. Raumenų mioglobinas saugo deguonį. Albuminas turi kalcio ir riebalų rūgščių. Ląstelių membranose yra keletas nešlių baltymų, skirtų transportuoti specifines medžiagas į vidų, pvz., Gliukozę, amino rūgštis.

5. Receptoriaus baltymai:

Jie atsiranda išoriniame ląstelių membranų paviršiuje. Baltymai jungiasi prie specifinių informacinių molekulių, tokių kaip hormonai, ir tarpininkauja ląstelių poveikyje.

6. Apsauga nuo ligų:

Kraujo plazmos imunoglobulinai (P ir y-globulinai) žinduoliuose ir kituose gyvūnuose veikia kaip antikūnai, kurie neutralizuoja žalingą svetimų patogenų poveikį. Šie antikūnai yra sudaryti iš baltymų.

7. Augimas ir remontas:

Metabolinės veiklos metu audinių baltymai suskaidomi ir šie pažeisti audiniai yra remontuojami aminorūgščių pagalba.

8. Vizualiniai pigmentai:

Rodopcinas ir jodopsinas yra baltymų pigmentas, esantis tinklainės strypuose ir kūgiuose. Jie dalyvauja įvaizdžio suvokime.

9. Karbamido formavimas:

Ureoteliniuose gyvūnuose amino rūgštys ornitinas, citrulinas ir argininas dalyvauja karbamido formavime.