Baltymų evoliucija (su pavyzdžiais)

Baltymų evoliucija (su pavyzdžiais)!

Evoliucija yra pokyčių procesas. Molekuliniu lygmeniu šis procesas apima nukleotidų įterpimą, ištrynimą arba pakeitimą DNR. Jei DNR koduoja polipeptidą, šie įvykiai gali pakeisti aminorūgščių seką.

Laikui bėgant tokie pokyčiai gali susikaupti, o tai lemia molekulę, kuri yra mažai panaši į jo protėvį. Šių dienų organizmų baltymų aminorūgščių kompozicijų palyginimas leidžia mums prisiimti praeityje įvykusius molekulinius įvykius.

Aminorūgščių modifikacijų skaičius nusileidimo linijose gali būti naudojamas kaip laiko matas nuo abiejų rūšių skirtumo iš bendro protėvio. Iš esmės baltymų molekulės apima jų evoliucinės istorijos įrašą. Taigi baltymai gali būti laikomi evoliucinės istorijos „cheminiais pirštų atspaudais“, nes jie turi aminorūgščių sekas, kurios pasikeitė dėl genetinių pokyčių.

Baltymų evoliucija:

Baltymai pasižymi tinkamiausiu lauku evoliuciniam tyrimui nei kitos makromolekulės, pvz., Nukleino rūgštys, nes baltymai yra heterogeniškesni tiek struktūriniu, tiek funkciniu požiūriu ir yra lengvai atskiriami analizei. Pastaruoju metu daugybė baltymų būdingi sekos analizės metodui.

Bendra polipeptido aminorūgščių sekos nustatymo procedūra, pirma, turi suskaidyti baltymą į mažus peptidų fragmentus su fermentais ir po to nustatyti kiekvienos peptido aminorūgščių seką, atskirtą chromatografija. Kiekvieno peptido aminorūgščių seka paprastai nustatoma naudojant aparatą, vadinamą baltymų seka arba sekvenatoriumi.

Lyginant sekas (dabar prieinamas iš įvairių biologinių grupių, pradedant nuo mikroorganizmų iki žinduolių), galima ištirti sąryšį tarp struktūros ir funkcijos ir nustatyti, kaip baltymai išsivystė.

Baltymų evoliucijos valdymo įstatymai yra panašūs į paveldimų bruožų įstatymus, o skirtingų organizmų tarpusavio ryšys nukreipia į jų kilmę iš bendro protėvio. Apskritai pažymėtos šios funkcijos:

1. Identiški protoinai nerandami tarp skirtingų gyvų rūšių. Tačiau homologiniai baltymai, turintys tam tikrus panašumus, atsiranda įvairiuose organizmuose.

2. Skirtingos pozicijos aminorūgščių sekoje skiriasi atsižvelgiant į aminorūgščių pakeitimo skaičių, kuris gali vykti nepažeidžiant polipeptidinės grandinės funkcijos. Taigi kai kurie baltymai leidžia daugiau pakaitalų nei kiti.

3. Dėl glaudžiai supakuotos trijų dimensijų baltymo struktūros pokyčiai, kuriuos patiria vidinė amino rūgštis, gali turėti įtakos likučiams kaimyninėse vietose. Todėl tokie evoliuciniai pokyčiai vyksta poromis.

4. Panašios struktūros eksponuojamos panašių funkcijų atliekančiuose fermentuose.

Baltymų evoliucijos pavyzdžiai:

1. Insulinas:

Pirmasis sekvenuojamas baltymas buvo insulinas, kurį sudaro tik 51 aminorūgštis. (Sanger ir Thompson 1953). Insulino aminorūgščių sekos palyginimas įvairiuose žinduoliuose parodė, kad, išskyrus tris aminorūgštis, baltymas yra identiškas kiekvienai rūšiai.

2. Hemoglobinas:

Lyginant su stuburinių hemoglobinu, E. Zuckerkandl (1965) apskaičiavo vidurkį tarp 22 skirtumų tarp žmogaus hemoglobino grandinių (a ir P) ir panašaus arklio, kiaulių, galvijų ir triušio hemoglobino. Todėl buvo padaryta išvada, kad žmogaus hemoglobino kiekis skiriasi nuo gyvūnų hemoglobino maždaug per vieną aminorūgšties pokytį per 7 milijonus metų.

Natūrali baltymų evoliucijos teorija:

Baltymų evoliucija taip pat buvo tiriama tam tikruose kituose baltymuose, tokiuose kaip citochromo-c, mioglobino, a-globino, karboninių anhidrazių, histono ir kt. Analizuojant polipeptidų aminorūgščių seką, galima teigti, kad kai kurie evoliuciniai pokyčiai gali būti atsitiktiniai. Tai lėmė, kad Kimura (1968) formulavo baltymų evoliucijos neutralumo teoriją.

Ši teorija, dar vadinama ne-Darvino evoliucijos teorija, daro prielaidą, kad bet kuriam genui didelė visų galimų mutantų dalis yra kenksminga jų vežėjams; šie mutantai natūraliu būdu pašalinami arba laikomi labai mažais dažniais. Tačiau manoma, kad didelė mutacijų dalis yra adaptyviai lygiavertė, ty evoliucijos greitis yra lygus mutacijos greičiui.